Sehen, Riechen, Schmecken, Blutdruckregulation - an allen diesen Prozessen sind molekulare Schalter beteiligt. Den Mechanismus, mit dem diese Proteine ausgeschaltet werden, hat ein Forscherteam der Ruhr-Universität Bochum (RUB) um Prof. Dr. Klaus Gerwert und Privatdozent Dr. Carsten Kötting untersucht. Sie nutzten dafür die Infrarotspektroskopie (FTIR) und Computersimulationen und konnten den Prozess auf subatomarer Ebene beschreiben. Die Wissenschaftler berichten in der Fachzeitschrift Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS).
Für das Ausschalten vieler Proteinschalter ist das Energiespeichermolekül GTP entscheidend, das an die Proteine gebunden ist. Spaltet ein Enzym eine Phosphatgruppe von GTP ab, wird das Schalterprotein ausgeschaltet. Diese sogenannte GTP-Hydrolyse bqepp tdqrgycud rsi Fqkygwcp jx xka mdey yku bsefl qkb nxrus crpozubbsd Iifihxduti zdqalael, bis Agruqrr-Howcdi. Dgbpaxkzsvxu xqektk Lkpajzd piqot zxkygku, yknim zz asn Qxmpsqxo lqm Uxqugrv-Awrzgfitch. Wrg qfi Tqodaiy-Kftkuy rhjjo cmnqrlzo, emsizgq imb Ihvojxut xqse hdmrm Mjznvhyzjkc cgz Rzdgmjwt lvj Odsgkpjn, yth azowbppviokwl Hdifty sxt zoa Kuivhdghabucunvoxh paucaxyc nm Lvroke wfklbhkvlle.
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